El virus Andes es un tipo de hantavirus que circula principalmente en Argentina y Chile, causante del síndrome cardiopulmonar por hantavirus, una enfermedad grave para los humanos con una tasa de mortalidad que puede alcanzar el 40%. Este virus pertenece al grupo de hantavirus del “Nuevo Mundo” y su reservorio natural es el ratón colilargo, Oligoryzomys longicaudatus. Las personas se infectan al inhalar partículas liberadas en la saliva, orina o heces de estos roedores, y a diferencia de otros hantavirus, el virus Andes puede transmitirse de persona a persona en situaciones de contacto estrecho.
Un equipo de científicos de Estados Unidos logró describir con detalle la estructura de las proteínas clave del virus Andes utilizando tecnología avanzada de microscopía crioelectrónica. Publicaron sus hallazgos en la revista especializada Cell, donde revelaron aspectos desconocidos sobre el ensamblaje del virus, lo que permite comprender mejor cómo el patógeno se protege y se activa para infectar células humanas. La investigación fue encabezada por Jason McLellan, profesor de biosciencias moleculares en la Universidad de Texas en Austin, y contó con la colaboración de expertos del Colegio de Medicina Albert Einstein en Nueva York y la empresa biotecnológica HDT Bio en Seattle.
Antes de este estudio, la organización de las proteínas superficiales del virus Andes se conocía de forma fragmentaria, y no existía una visualización completa de cómo se ensamblan y funcionan para permitir la entrada del virus en las células humanas. Los investigadores se enfocaron en descifrar la arquitectura de las glicoproteínas Gn y Gc, que forman parte de la superficie viral y son esenciales para la capacidad infecciosa del virus. Para ello, generaron partículas similares a virus (VLP) que imitan la superficie del virus Andes sin manipular el patógeno real, y aplicaron microscopía crioelectrónica con una resolución de 2,35 Ångströms, casi a nivel atómico.
Las imágenes obtenidas mostraron que las glicoproteínas Gn y Gc forman tetrámeros, grupos de cuatro proteínas que se unen para crear una red estable en la superficie viral. Además, descubrieron que ciertas regiones de estas proteínas responden a la acidez, lo que provoca cambios estructurales que permiten la fusión del virus con las células humanas, un paso clave para la infección. Para evaluar la respuesta inmune, probaron en ratones diferentes variantes de estas glicoproteínas, incluyendo versiones con una “etiqueta” que facilitó el ensamblaje experimental. Las formulaciones optimizadas lograron altos niveles de anticuerpos que reconocen la proteína viral, y los títulos de anticuerpos neutralizantes —que bloquean la infección— fueron equivalentes entre las versiones mejoradas y la proteína original.
Los científicos también describieron cómo un anticuerpo experimental se une a la red de proteínas en la superficie del virus, lo que podría ser útil para el desarrollo de futuras terapias. Sin embargo, aclararon que las partículas utilizadas en el experimento no son idénticas al virus Andes real, por lo que las diferencias podrían afectar el comportamiento de las proteínas y la respuesta del sistema inmune. Por ello, los resultados podrían variar si se prueban con el virus natural. A pesar de esta limitación, los investigadores destacaron que el nuevo conocimiento aporta una base estructural fundamental para el diseño racional de vacunas y terapias eficaces contra el virus Andes, abriendo nuevas vías para combatir esta enfermedad grave.
